Каждый человек должен придерживаться определенных норм питания. Не следует постоянно употреблять фастфуд и игнорировать овощи и фрукты. Особенно внимательно нужно относиться к белковой пище, потому что недостаток аминокислот в рационе несет массу проблем для человеческого организма.
Роль белков
Белки - это фундамент клеток человеческого организма. Они не только выполняют структурную функцию, но и являются ферментами или биологическими катализаторами, ускоряющими реакции. А при недостатке углеводов или жиров служат источником энергии. Также антитела и некоторые гормоны - это белки.
Каждый из нас знает, что белковые молекулы состоят из аминокислот, выстроенных в определенной последовательности. Но вряд ли кто-то помнит, что они делятся на две группы: заменимые и незаменимые.
Какие аминокислоты называют незаменимыми?
Если заменимые аминокислоты человеческий организм может синтезировать сам, то с незаменимыми так не получится. Они должны поступать внутрь с пищей обязательно, ибо их недостаток приводит к ослаблению памяти и снижению иммунитета. Всего таких аминокислот восемь: изолейцин, валин, лейцин, метионин, треонин, триптофан, лизин и фенилаланин.
В каких продуктах присутствуют незаменимые аминокислоты?
Все мы прекрасно знаем, что белками богата животная пища: мясо (баранина, говядина, свинина, курятина), рыба (треска, судак), яйца, молоко и разные сорта сыров. Но что насчет растительных источников? Безусловно, первое место по содержанию необходимых аминокислот занимают бобовые. Вот список бобовых продуктов:
- фасоль;
- чечевица;
- горох;
- бобы;
Бобовые культуры были основным продуктом человека с давних времен. И не зря! Об их полезности спорить не придется, ведь влияние данного продукта на организм огромно. Бобовые способствуют очищению крови, укреплению волос, улучшению пищеварения. А по содержанию белка они едва ли уступают мясу. В настоящее время в диетологии данное семейство растений становится все более важным компонентом, так как наука уже обладает обширной информацией об их пользе.
В примере идеального дневного рациона бобовые культуры должны составлять 8-10 %, чтобы количество растительного белка было полноценным и обеспечивало необходимые процессы жизнедеятельности. Например, регулярное потребление гороха, фасоли или чечевицы приводит в норму сахар в крови и, более того, укрепляет иммунную и нервную системы.
Что такое аминокислотный скор?
Всем известно, что каждый продукт имеет свою пищевую ценность. Она характеризуется качеством белков, входящих в него. Качество этого важного компонента питания обусловлено наличием в нем незаменимых аминокислот, их расщепляемостью и соотношением к другим, заменимым, аминокислотам.
В 1973 году был введен показатель биологической ценности белков - аминокислотный скор (АС). Знать значение данного показателя очень важно, поскольку именно оно отражает количество полученного белка, точнее аминокислот, и поможет высчитать то количество пищи, которое необходимо употребить, чтобы рацион был полноценным и содержал в себе все восемь незаменимых аминокислот. Их суточная потребность приведена в таблице ниже (г на 100 г белка).
Таким образом, аминокислотный скор - это метод определения качества белка путем сравнения аминокислот в исследуемом продукте с «идеальным» белком. Под идеальным белком понимают гипотетический белок с идеально сбалансированным аминокислотным составом.
Если значение этого отношения будет меньше единицы, то белок является неполноценным. Для получения полноценного белка необходимо комбинировать пищу так, чтобы суммарное количество данной аминокислоты было приблизительно равно ее суточным потребностям.
Как рассчитать правильно?
Чтобы рассчитать аминокислотный скор, необходимо найти массу всего белка в 100 граммах данного продукта, используя таблицу его химического состава. Затем найти содержание нужной аминокислоты (чаще оно дается в мг, а нам нужно в г; так как 1000 мг - это 1 г, то просто разделите данное число на тысячу) в 100 г продукта. Для расчета АС нужно рассчитать эту величину на 100 г белка.
Необходимо составить формулу:
- масса всего белка в 100 г продукта/100 г белка=количество необходимой аминокислоты в 100 г продукта/X (количество рассчитываемой аминокислоты в 100 г белка продукта).
Найдя Х, приступаем к расчету АС. Для этого нужно разделить полученное значение на эталонное значение данной аминокислоты. Оно приведено в таблице ниже (г на 100 г белка).
Масса белка в 100 г кефира - 2,8 г. Содержание валина в данном продукте составляет 135 мг на 100 г.
Следовательно, по формуле:
1) 2,8 г - 0,135 г;
2) 100 г - X г;
3) Х=0,135*100/2,8=4,8 г.
Делим полученное значение на значение из таблицы: 5,0 г / 4,8 г = 0,96. Если умножим на 100, то получим этот показатель в процентах.
Таким образом, до нужной нормы не хватает еще 0,04, или 4 % валина в сравнении с его эталонным (нужным нашему организму) значением. Именно так можно рассчитать аминокислотный скор.
Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют различные функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фибраллин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин), защитные (иммуноглобулин, интерферрон), запасные (козеин, альбумин, глиадин, зеин).
Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.
Белки играют ключевую роль в жизни клетки, составляя материальную основу её химической деятельности. Вся деятельность организма связана с белковыми веществами. Являются важнейшей составной частью пищи человека и животных, поставщиками необходимых им аминокислот.
Отсутствие в пище белков в течение нескольких дней приводит к серьёзным нарушениям обмена веществ, а продолжительное без белковое питание неизбежно заканчивается смертью.
8. Биологическая ценность белков как компонентов пищи. Аминокислотный скор.
Основными источниками белковой пищи являются мясо, молоко, рыба, продукты переработки зерна, хлеб, овощи. Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава и атакуемостью белков ферментами пищеварительного тракта.
В организме человека белки расщепляются до аминокислот, часть из которых (заменимые) является строительным материалом для создания новых аминокислот, однако есть восемь аминокислот, которые незаменимы, или эссенциальными, они не синтезируются в организме взрослого человека и должны поступать с пищей.
Снабжение организма необходимым количеством аминокислот – основная функция белков в питании.
Рис. 2. Основные функции аминокислот в организм
В белковой пищи должен быть сбалансирован не только состав аминокислот, но и должно быть определённое соотношение заменимых и незаменимых аминокислот. В противном случае, часть незаменимых аминокислот будет расходоваться не по назначению. Биологическая ценность белков по аминокислотному составу может быть оценена при сравнении его с аминокислотным составом «идеального белка».
Процент соответствия природного белка по содержанию незаменимых аминокислот идеальному белку принимаем за 100% называется аминокислотным скором.
Для взрослого человека в качестве идеального белка применяют аминокислотную шкалу комитета ФАО/ВОЗ, представленного в таблице:
Аминокислотный скор каждой из аминокислот в идеальном белке принимают за 100%, а в природном белке определяют процент соответствия следующим образом:
Лимитирующей аминокислотой при оценке биологической ценности белка считается та, скор которой имеет наименьшее значение. Обычно рассматривают скор для трёх наиболее дефицитных аминокислот, а именно: лизина, триптофана, и суммой серосодержащих аминокислот. Наиболее близким к незаменимому белку являются животные белки. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество незаменимых аминокислот, например белки злаковых культур, а следовательно и полученные из них продукты неполноценны по лизину, метионину и треонину.
В белках картофеля и ряда бобовых содержание метионина и цистина составляет 60-70 % от оптимального количества. Биологическая ценность белков может быть увеличена добавлением лимитирующей аминокислоты или внесением компонента с её повышенным содержанием. Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке или длительном хранении продукта могут образовывать неусвояемые организмом соединения, то есть становиться недоступными. Это снижает ценность белка.
Аминокислоты получают гидролизуя белки химическим или биологическим синтезом. Отдельные микроорганизмы при выращивании на отдельных средах продуцируют в процессе жизнедеятельности определённые аминокислоты. Этот способ используют для промышленного получения лизина, глутаминовой кислоты и некоторых других аминокислот.
Цель работы: освоить методы определения биологической ценности продуктов расчетным путем.
Продолжительность выполнения: 2 ч.
Приборы и материалы: методические указания к лабораторным работам, справочная литература, учебник, калькулятор.
Каждый живой организм синтезирует свои белки, обусловленные генетическим кодом, сформированным в процессе эволюции. Отсутствие хотя бы одной аминокислоты (АК) вызывает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности нервной системы, остановку роста. Нехватка одной аминокислоты приводит к неполому усвоению других.
Если в данном белке все незаменимые аминокислоты (НАК) находятся в необходимых пропорциях, то биологическая ценность такого белка равна 100. Для полностью перевариваемых белков с неполным содержанием аминокислоты или белков с полным содержанием АК, но не полностью перевариваемых, это значение будет ниже 100. Если белок характеризуется низкой биологической ценностью (содержит неполный набор НАК), то он должен присутствовать в рационе в большом количестве, чтобы обеспечить физиологические потребности в НАК, содержащихся в белке в минимальном количестве. При этом остальные аминокислоты будут поступать в организм в излишнем количестве, превышающем потребности. Лишние АК будут подвергаться в печени дезаминированию и превращаться в гликоген или жир.
По биологической ценности белки можно разделить на четыре группы:
1) белки, обладающие алиментарной специфичностью (куриное яйцо, свежее и сквашенное молоко). По биологической ценности эти белки уступают белкам мяса, рыбы, сои, но организм человека способен выправлять соотношение НАК (аминограмму) этих белков за счет фонда НАК;
2) белки говядины, рыбы, сои, рапса, отличающиеся наилучшей аминограммой и соответственно наибольшей биологической ценностью. Однако их аминограмма не идеальна, и организм человека не способен ее компенсировать;
3) белки зерновых, обладающие худшим балансом НАК;
4) неполноценные белки, в некоторых из них отсутствуют НАК (желатин и гемоглобин).
Биологическая ценность любого белка сравнивается с эталоном – абстрактным белком, аминокислотный состав которого сбалансирован и идеально соответствует потребностям организма человека в каждой аминокислоте. Биологическая ценность белков зависит от степени их усвоения и перевариваемости. Степень перевариваемости зависит от структурных особенностей, активности ферментов, глубины гидролиза в желудочно-кишечном тракте, – вида предварительной обработки в процессе приготовления пищи.
Методом определения биологической ценности белков является определение индекса незаменимых аминокислот (ИНАК).
Метод представляет собой модернизацию метода химического скора и позволяет учитывать количество всех незаменимых кислот:
где n – число аминокислот;
б – содержание аминокислот в изучаемом белке;
э – содержание аминокислот в эталонном белке.
В качестве эталонного белка использовали грудное молоко, казеин, цельное яйцо и другие. В 1973 г. решением Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ, или WFO) и Всемирной продовольственной организации (ВПО, или FAO) введен показатель биологической ценности пищевых белков – аминокислотный скор (АКС).
При расчете АКС содержание аминокислоты в конкретном белке выражается в процентном отношении к ее содержанию в эталоне. Аминокислота, АКС которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей кислотой
. Эта аминокислота будет определять степень использования данного белка.
В основу аналитического расчета биологической ценности белка положена гипотеза о доминирующем влиянии первой лимитирующей аминокислоты.
К недостаткам метода аминокислотного скора относится отсутствие учета степени реутилизации эндогенных НАК.
Помимо химических методов определения биологической ценности применяют биологические методы с использованием микроорганизмов и животных. Основные показатели – привес за определенное время, расход белка и энергии на единицу привеса, коэффициент перевариваемости и отложения азота в теле, доступности аминокислот.
Показатель, определяемый отношением привеса животных (кг) к количеству потребляемого белка (г), разработан П. Осборном и назван коэффициентом эффективности белка (КЭБ).
Для сравнения используют контрольную группу животных со стандартным белком казеином в количестве, обеспечивающем в рационе 10%белка. В опытах на крысах эффективность казеинового белка составляет 2,5. Каждый из методов имеет недостатки.
В соответствии с АКС наименьшей биологической ценностью обладают белки зерновых (пшеницы), первая лимитирующая АК – лизин, вторая – треонин; белки кукурузы – первая лимитирующая кислота – лизин, вторая – триптофан.
Более того, лизин, входящий в состав белков, при термообработке теряется, подвергается реакции меланоидирования.
Белки кукурузы содержат мало лизина, но достаточно триптофана, тогда как белки бобовых богаты лизином, но содержат мало триптофана. Смесь бобов и кукурузы содержит достаточно НАК. Примером такого же удачного сочетания может служить хлеб и молоко, рис с соевым соусом, кукурузные хлопья с молоком. Содержание аминокислот в продуктах и биологическая
ценность некоторых продуктов питания представлена в таблицах П. 7, 8 (прил. 1).
Расчет АКС (С, %) ведут для каждой НАК по формуле
С i = A i ∙ 100/A э i ,
где A i –
A э i – содержание i-й аминокислоты в 1 г эталонного белка, мг/г;
100 – коэффициент пересчета в проценты.
Лимитирующий НАК считается та кислота, чей аминокислотный скор наименьший.
Общее количество незаменимых аминокислот в белке оцениваемого продукта, которое из-за взаимонесбалансированности по отношению к эталону не может быть утилизировано организмом, служит для оценки сбалансированности состава НАК по показателю «сопоставимой избыточности».
Данный показатель характеризует суммарную массу НАК, не используемых на анаболические нужды, в таком количестве оцениваемого продукта, которое эквивалентно по их потенциально утилизируемому содержанию 1 г белка эталона, и расчет ведут по формуле
,
где A i – содержание незаменимой i-й аминокислоты в 1 г исследуемого белка, мг/г;
A э i – содержание i-й аминокислоты в 1 г эталонного белка, мг/г;
C min
Коэффициент различия аминокислотных скоров (КРАС, %) показывает избыточное количество НАК, не используемых на пластические нужды. Его определяют формуле
,
где n – количество НАК.
По величине КРАС оценивают биологическую ценность БЦ (%) белоксодержащего продукта: БЦ = 100 – КРАС.
При оценке биологической ценности многокомпонентных продуктов учитывают не только содержание всех незаменимых аминокислот, но и комплекс показателей, рекомендуемых Н. Н. Липатовым: минимальный скор, коэффициент рациональности аминокислотного состава, показатель сопоставимой избыточности.
Данный коэффициент характеризует сбалансированность НАК по отношению к физиологически необходимой норме
(эталону). В случае C min ≤ 1 коэффициент рациональности рассчитывается по формуле
где k i – коэффициент улитарности i-й НАК по отношению к лимитирующей аминокислоте, доли ед.
Коэффициент утилитарности является численной характеристикой, отражающей сбалансированность НАК по отношению к эталону. Расчет ведут по формуле
K i = C min /С i ,
где C min – минимальный скор НАК оцениваемого белка по отношению к эталонному белку, доли ед.
Полученные данные оформить в виде таблицы 7.
Таблица 7
Биологическая ценность исследуемого белка
| Аминокислоты | АКС, % | КРАС, % | |||||
| в эталонном белке | в исследуемом белке | ||||||
| Изолейцин | 40 | ||||||
| Лейцин | 70 | ||||||
| Лизин | 55 | ||||||
| Метионин + цистеин | 35 | ||||||
| Фенилаланин + тирозин | 60 | ||||||
| Треонин | 40 | ||||||
| Триптофан | 10 | ||||||
| Валин | 50 | ||||||
| Итого | |||||||
Контрольные вопросы
1. Какие аминокислоты входят в состав белков?
Лабораторная работа №7
Потребность человека в белке зависит от его возраста, пола, характера трудовой деятельности. Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и должны поступать с суточным рационом. Продовольственная организация ООН «ФАО» предложила аминокислотную шкалу некого идеального белка, полностью сбалансированного. С этой шкалой и сравнивают исследуемый белок. Аминокислотный скор - это показатель биологической ценности белка, представляющий собой процентное отношение доли определенной незаменимой аминокислоты в общем содержании таких аминокислот в исследуемом белке к стандартному (рекомендуемому) значению этой доли. Лимитирующий аминокислотой при оценке биологической ценности белка считается та аминокислота, скор которой имеет наименьшее значение.
Азотный баланс. Суточная потребность человека в белках.
Потребность человека в белке зависит от его возраста, пола, характера трудовой деятельности. Для оценки белкового обмена ведено понятие азотного баланса. В зрелом возрасте у здорового человека наблюдается азотный баланс, т.е. количество азота равно количеству азота выводимого с продуктами распада. В молодом растущем организме идет положительный баланс. У пожилых и при заболеваниях, при недостатке белков наблюдается отрицательный баланс. Суточная потребность взрослого человека составляет 1-1,5 грамма белка на 1 кг массы тела, но не более 85-100 грамм. Доля животных белков должна составлять 55% от общего количества в рационе.
Распад белка в желудке.
Пищеварение в желудке происходит в течение нескольких часов. Чистый желудочный сок представляет собой прозрачный жидкий сок содержит НСl. Протеазами желудочного сока являются: пепсин, гастриксин, желатиназа. В процессе переваривания пищи большую роль играет НСl. Нсl создает такую концентрацию ионов водорода в желудке, при которой пепсин и гастриксин наиболее активны. Установлено, что секреция желудочного сока зависит от питания. При длительном употребление углеводной пищи, секреция желудочного сока снижается, повышается при белковой пищи. Это касается как обмена желудочного сока, так и его кислот. Обычно пища находится в желудке 6-8 часов
Распад белка в тонком кишечнике.
Содержимое желудка переходит в кишечник. В 12-перстной кишке пища подвергается действию поджелудочного сока, желчи. Поджелудочном соке имеются ферменты расщепляющие белки и полипептиды: трипсин, эластаза, химотрипсин, карбоксипептидазы. Трипсин, химотрипсин расщепляют как сами белки, так и продукты их распада, полипептиды. При этом образуются низкомолекулярные пептиды. Карбоксипептидазы катализируют отщеплении от молекул полипептидов аминокислот. При богатой белками мясной диете увеличивается активность пептидов. Кишечный сок содержит энтеропептидаза, которая является ферментом активатором. Это смесь пептидаз в которую входят аминопептидазы, карбоксипептидазы и другие.
Основные пути метаболизма.
Существует 5 путей метаболизма:
1 путь - транспорт в другие ткани. Аминокислоты из печени могут поступать в систему кровообращения, а также использоваться в качестве структурных блоков для биосинтеза тканей белков.
2 путь - биосинтез белков печени и плазмы крови. Белки печени подвергаются постоянному обновлению, причем для них характерна очень высокая скорость оборота. Именно в печени синтезируются большинство белков плазмы крови.
3 путь - дезаминирование и распад. Аминокислоты, которые небыли использованы в печени подвергаются дезаминированию и распадаются с образованием ацетил-СоА. Ацетил-СоА либо подвергается окислению в цикле лимонной кислоты, либо превращается в липиды.
4 путь - цикл глюкоза аланин. Печень участвует в метаболизме, поступающих из периферических тканей. После приема пищи из мышц в печень поступает аланин. Глюкоза возвращается в скелетные мышцы, для восполнения в них запаса гликогена. Одна из функций циклического обмена состоит в том, что он смягчает колебания уровня глюкозы, в период между приемом пищи.
5 путь - превращение в нуклеотиды и другие продукты. Аминокислоты служат предшественниками в биосинтезе нуклеотидов, а также синтезе других веществ.
Технологические свойства белков.
Наиболее важным свойством является гидратация, пенообразование и денатурация. Имеющиеся в составе белков и молекул гидрофильные и карбоксильные группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. Гидратная оболочка препятствует агрегации и способствует устойчивости раствора. Подвижным студнем является цитоплазма. Денатурация - это сложный процесс при котором под влиянием внешних факторов происходит изменения пространственной структуры глобулы. Денатурация происходит под действием физических факторов и химических факторов. В ходе денатурации 1-ая структура не меняется, белок в состояние денатурации обладает пониженной растворимостью и теряет биологическую активность. В ходе переваривания белков, усвояемость белков в состояние денатурации будет выше. Пенообразование, белки способны образовывать высококонцентрированные системы «жидкость – газ», которые называются пенами. Устойчивость зависит от рода белка, его температуры и концентрации. Белки как пенообразователи используют в кондитерской продукции и пивоварение.
Пищевая аллергия.
Пищевая аллергия – это любая аллергическая реакция на нормальную безвредную пищу или пищевые ингредиенты. Какой-либо один вид еды может содержать множество пищевых аллергенов. Как правило, это белки и гораздо реже - жиры и углеводы. При аллергии иммунная система вырабатывает антитела в количестве, превышающем норму, делая тем самым организм настолько реактивным, что он воспринимает безвредный белок так, как если бы это был инфекционный агент. Если иммунная система не вовлечена в процесс, то это не пищевая аллергия, а непереносимость пищи.
Истинная пищевая аллергия встречается редко (менее чем у двух процентов населения). Чаще всего причиной ее является наследственность. У детей аллергия обычно проявляется в первые годы жизни (часто к яичным белкам), а затем они «перерастают» ее. Среди взрослых, полагающих, что у них есть пищевая аллергия, примерно 80% на самом деле испытывают состояние, которое эксперты окрестили «пищевой псевдоаллергией». Хотя симптомы, которые наблюдаются у них, подобны тем, что бывают при истинной пищевой аллергии, причина может крыться в простой непереносимости пищи. Более того, у некоторых людей могут развиться психосоматические реакции на еду потому, что они считают, что она является для них аллергеном.